Obiekt

Tytuł: Hemolityczne działanie eterów alkilowych glikolu etylenowego - rola ATPaz

Abstrakt:

Celem badań była ocena hemolitycznego działania eterów alkilowych glikolu etylenowego (EGAE) in vivo oraz kwasów alkoksyoctowych (AAA) in vitro. Badania przeprowadzono na szczurach, którym EGAE podawano podskórnie w jednorazowych dawkach w zakresie 0-10 mmol/kg w przypadku 2-metoksyetanolu (ME) i 2-etoksyetanolu (EE) lub 0-5 mmol/kg w przypadku 2-izopropoksyetanolu i 2-butoksyetanolu (BE). Zakres badań obejmował liczbę erytrocytów, liczbę retikulocytów, hematokryt, stężenie hemoglobiny całkowitej, stężenie hemoglobiny osoczowej, objętość erytrocytów, średnie stężenie hemoglobiny w krwinkach, średnią masę hemoglobiny w krwince i stężenie HGB w moczu. Określono ochronne działanie etanolu, metylopirazolu (ME) i pirazolu (PY) w przebiegu ostrej hemolizy indukowanej BE. W badaniach in vitro oceniono hemolityczne działanie AAA na erytrocyty szczura i człowieka. Oceniono wpływ AAA na aktywność komercyjnej A TPazy oraz ATPaz w cieniach erytrocytów szczura i człowieka in vitro. Stwierdzono, że ME i EE praktycznie nie działały hemolitycznie w zakresie zastosowanych dawek. Natomiast IPE i BE wywierały działanie hemolityczne, które manifestowało się zmianami wszystkich wskaźników hematologicznych. Etanol oraz ME i PY działały ochronnie w zatruciu BE. AAA wykazywały bezpośrednie działanie hemolityczne na erytrocyty szczura i człowieka. Przy czym działanie to było silniejsze w przypadku kr ; winek szczura. Aktywności ATPaz w „cieniach" erytrocytów szczura były wyższe od aktywności w cieniach erytrocytów człowieka. Wszystkie AAA hamowały aktywność komercyjnej ATPazy in vitro, przy czym hamowanie to miało charakter kompetycyjny. Hamowanie ATPaz w cieniach erytrocytów szczura było silniej zaznaczone niż w przypadku erytrocytów człowieka. Stopień zahamowania enzymów malał ze wzrostem lipofilowości i spodkiem kwasowości AAA. W konkluzji stwierdzono, że hemolityczne działanie EGAE in vivo oraz AAA in vitro nie jest pośredniczone wyłącznie przez spadek aktywności ATPaz błonowych. Być może istnieją inne mechanizmy odpowiedzialne za to działanie.

Miejsce wydania:

Kraków

Stopień studiów:

2 - studia doktoranckie

Dyscyplina:

toksykologia ; biochemia

Instytucja nadająca tytuł:

Wydział Farmaceutyczny

Promotor:

Starek, Andrzej

Data wydania:

2007

Identyfikator:

oai:dl.cm-uj.krakow.pl:968

Sygnatura:

ZB-107277

Język:

pol

Prawa dostępu:

nieograniczony

Kolekcje, do których przypisany jest obiekt:

Data ostatniej modyfikacji:

26 cze 2023

Data dodania obiektu:

21 lis 2012

Liczba wyświetleń treści obiektu:

2 007

Liczba wyświetleń treści obiektu w formacie PDF

59

Wszystkie dostępne wersje tego obiektu:

http://dl.cm-uj.krakow.pl:8080/publication/968

Wyświetl opis w formacie RDF:

RDF

Wyświetl opis w formacie OAI-PMH:

OAI-PMH

Nazwa wydania Data
ZB-107277 26 cze 2023
×

Cytowanie

Styl cytowania:

Ta strona wykorzystuje pliki 'cookies'. Więcej informacji