@misc{Kwiecień_Inga_Badania_2008, author={Kwiecień, Inga}, address={Kraków}, howpublished={online}, year={2008}, school={Wydział Farmaceutyczny}, language={pol}, abstract={Celem badań było wykorzystanie różnic w aktywnościach i roli jaką pełni γ-glutamylotranspeptydaza (γGT) i γ-cystationaza (γCT) w komórkach prawidłowych i nowotworowych dla zwiększenia bezpieczeństwa i skuteczności terapii antynowotworowych. Wykazano, że cystationina - będąca substratem dla γCT koryguje tiolową obronę antyoksydacyjną w komórkach prawidłowych wątroby i nerek myszy z nowotworem. Równocześnie chroni wątrobę przed toksycznością doksorubicyny, nie zmniejszając przy tym cytotoksyczności leku względem komórek nowotworowych EAT. Cystationina koryguje również w nerkach (lecz nie w wątrobach) zaburzenia w beztlenowym metabolizmie siarki wywołane rozwijającym się nowotworem EAT. Inhibitory γGT – (TIQ i acivicin) w komórkach nowotworowych EAT powodują spadek poziomu cysteiny i zaburzenia w tiolowej obronie antyoksydacyjnej. Natomiast w komórkach prawidłowych wątroby i nerek pod ich wpływem następuje wzrost poziomu cysteiny, spadek RFT oraz nasilenie biosyntezy siarki sulfanowej. Oznacza to że komórki nowotworowe EAT w przeciwieństwie do komórek prawidłowych wątroby i nerek są całkowicie zależne od pozyskiwania cysteiny z udziałem γ-glutamylotranspeptydazy (γGT). Z kolei w komórkach HepG2 inhibitory γGT powodują spadek żywotności, wzrost cytotoksyczności doksorubicyny, co obserwuje się pomimo równoczesnego wzrostu stężenia GSH.}, title={Badania nad selektywnym modulowaniem poziomu tioli w komórkach prawidłowych i nowotworowych w celach terapeutycznych}, type={Praca doktorska}, keywords={tiole, inhibitory [gamma]GT, cystationina, [gamma]-glutamylotranspeptydaza, [gamma]-cystationaza}, }