Search for: [Abstract = "anych aminokwasów a w konsekwencji po raz pierwszy określono enancjoselektywność enzymu rD\-Hyd wobec pochodnych \(R,S\) 5\-benzylohydantoiny. Na kilku wybranych D\-aminokwasach opracowano metodykę analizy nadmiaru enancjomerycznego \(%ee\) przy użyciu elektroforezy kapilarnej CE stosując sulfonowane α\-cyklodekstryny \(HS\-α\-CD\) pełniące rolę chiralnych selektorów w procesie enancjoseparacji. W oparciu o dane literaturowe wytypowano spośród otrzymanych metodą hydantoinazową pochodnych karboksylowych i alkoksylowych D\-fenyloalaniny kilka związków o potencjalnym działaniu na receptory glutaminergiczne. Otrzymane związki oczyszczono przy pomocy żywicy jonowymiennej Amberlite 120 H\+ i wyizolowano z roztworu w procesie liofilizacji. Następnie przekazano do wstępnych badań farmakologicznych. W kolejnym etapie badań otrzymano w bakterii Escherichia coli rekombinowany enzym N\-karbamylazę \(rN\-Kar\). Rekombinowane szczepy bakterii otrzymano po wprowadzeniu do komórek wektora plazmidowego pAH71 zawierającego sekwencję genu N\-karbamylazy. W kolejnym etapie zaindukowano ekspresję genu przy pomocy induktora IPTG i potwierdzono ekspresję rekombinowanego białka metodą elektroforezy żelowej białek SDS\-PAGE. Po przeprowadzeniu biotransformacji otrzymanych wcześniej N\-karbamylo\-D\-aminokwasów przy użyciu zaindukowanych szczepów bakteryjnych wykazano funkcjonalność rekombinowanego enzymu. Reakcje te monit"]

Number of results: 1